ミオシン
ミオシンは筋原線維のエンジンです。各分子は6つのサブユニットで構成されており、そのうち2つは同一の重鎖であり、非常に大きく、2対の軽鎖は小さくなっています。
重いタンパク質鎖が絡み合って、末端の堅いらせん状の尾と2つの球状の頭を形成します。
2つの軽いタンパク質鎖が各頭の重鎖に関連しています。
太いフィラメントの内部では、ミオシンのさまざまなアイソフォームが、端で頭を露出するように編成され、中央領域で尾が束のようにグループ化されています。頭と尻尾の関節は柔軟な首（ヒンジ）で、収縮時に頭を曲げることができます。
球状部分は重いメロミオシンとも呼ばれ、末端部分は軽いメロミオシンと呼ばれます。
ミオシンの球状の頭部は、「ロープ」として機能する細いアクチンフィラメントとの相互作用を仲介する横方向のブリッジを形成します。
収縮の現象は2つの段階に分けることができます：
1）太いフィラメントと細いフィラメントの間の結合（横方向のブリッジの形成）。
2）フィラメントのスライド
前述のように、横方向のブリッジの形成は、繊維内のカルシウムの活性の「増加」に依存します。 ATPとの結合に関与するポケットのミオシンヘッド内の存在、およびそれをADPと無機リン酸に分割することができる酵素（ATPase）も基本的であり、エネルギーを放出します。
アクチン
サルコメアの細いフィラメントを構成するアクチンは、球形の球状タンパク質（G-アクチン）であり、これらの分子の多くが結合して長く細い顆粒（F-アクチンと呼ばれる）を形成します。これらの鎖のうちの2つ2つの真珠のネックレスのように、互いに電気的に包まれて、細いフィラメントを生み出します。
G-アクチンの各分子にはミオシンヘッドの結合部位が含まれており、休止状態では2つのタンパク質によって効果的にブロックされます。細いフィラメントは、実際にはアクチンだけでなく、次のもので構成されています。
- トロポミオシン：安静時の筋肉では、7分子のG-アクチンとそれぞれのミオシンヘッドとの接触を防ぎ、筋肉をリラックスさせます。
- トロポニン：カルシウムと結合すると、そのコンフォメーションが変化し、トロポミオシンが置換され、ミオシンとのカップリングが可能になります。
これらのタンパク質に加えて、筋原線維には次のようなものが含まれています。
収縮中にサルコメアを安定させ、中心に置く機能を持つチチン、コニニン、ネブリン。
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