グリコーゲンはα-グルコースの高分子（分子量約4億ダルトン）で、主にα-1,4グリコシド結合とα-1,6グリコシド結合による1:10の比率の分岐があります。
グリコーゲンは予備物質を構成し、継続的に分解されて再構成されます。全身の細胞塊には約100gのグリコーゲンが含まれています。そのほとんどは肝臓にあり、可動性があるため、他の臓器の予備として使用できます（筋肉内のグリコーゲンは可動性ではありません）。
グリコーゲンの分解と合成を触媒する酵素はすべて細胞質にあるため、一方の経路がアクティブなときに一方の経路を非アクティブにする調節システムが必要です。グルコースが利用できる場合、後者はグリコーゲン（同化作用）に変換されます。予備、逆に、グルコースにc "が必要な場合、グリコーゲンは分解されます（異化作用）。
グリコーゲンの分解に主に関与する酵素は グリコーゲンホスホリラーゼ;この酵素は、溶解剤として無機オルトリン酸を使用してグリコシドα-1,4結合を切断することができます。切断はリン酸分解法によって起こり、グルコース1-リン酸が得られます。
分岐点から5または6ユニットで、グリコーゲンホスホリラーゼ酵素はもはや作用することができないので、それはグリコーゲンから分離し、 トランスフェラーゼ：この酵素の触媒部位では、c "は"ヒスチジンであり、3つの糖単位を最も近いグリコシド鎖に移動させることができます（ヒスチジンはグルコース分子の最初の炭素を攻撃します）。 グリコシルトランスフェラーゼ;この酵素の作用の終わりに、1つのグルコースユニットだけが側鎖に残り、最初の炭素は主鎖のグルコースの6番目の炭素に結合します。側鎖の最後のグルコースユニットは、 "エンザイム α-1,6グリコシダーゼ （この酵素は分解酵素の2番目の部分を構成します）;グリコーゲンの分岐が1:10の比率であるとすると、高分子の完全な分解から、約90％のグルコース1-リン酸と約10％のグルコース1-リン酸が得られます。グルコース。
前述の酵素の作用により、グリコーゲン分子から側鎖を除去することができます。これらの酵素の活性は、鎖の完全な分解が起こるまで繰り返すことができます。
肝細胞について考えてみましょう。グルコース（食事から吸収される）は、細胞に入るとグルコース6-リン酸に変換され、活性化されます。グルコース6-リン酸、の作用による ホスホグルコムターゼ、グルコース1-リン酸に変換されます：後者は生合成の非即時前駆体です;生合成では、二リン酸に結合した糖によって表される活性化された形の糖が使用されます：通常はウリジン二リン酸（UDP）。グルコース1-リン酸はその後、UDP-グルコースに変換されます。この代謝物は、 グリコーゲンシンターゼ これは、UDP-グルコースを成長中のグリコーゲンの非還元末端に結合することができます：グルコシド単位の伸長グリコーゲンとUDPが得られます。UDPはヌクレオシドジホスホキナーゼ酵素によってUTPに変換され、循環に戻ります。
グリコーゲンの分解は、 グリコーゲンホスホリラーゼ これはブドウ糖の分子を放出し、それをブドウ糖1-リン酸に変換します。続いて、ホスホグルコムターゼは、グルコース1-リン酸をグルコース6-リン酸に変換する。
グリコーゲンは、とりわけ肝臓と筋肉で合成されます。生物では、筋肉の塊全体に1〜1.2ヘクトグラムのグリコーゲンが分布しています。
筋細胞のグリコーゲンはこの細胞だけのエネルギーの蓄えを表しますが、肝臓に含まれるグリコーゲンは他の組織の蓄えでもあります。つまり、ブドウ糖として他の細胞に送ることができます。
グリコーゲンの分解から筋肉で得られたグルコース6-リン酸は、エネルギーが必要な場合、解糖系に送られます。肝臓では、グルコース6-リン酸は、 グルコース6-ホスファターゼ （肝細胞の特徴的な酵素）そして血流に運ばれます。
グリコーゲンシンターゼとグリコーゲンホスホリラーゼはどちらもグリコーゲンの非還元単位で作用するため、一方の経路の活性化と他方の経路の遮断（またはその逆）を指示するホルモンシグナルが存在する必要があります。
実験室では、グリコーゲンホスホリラーゼを利用し、非常に高濃度のグルコース1-リン酸を使用することにより、グリコーゲン鎖を延長することが可能でした。
細胞内では、代謝物の濃度が次の反応の平衡を右に（すなわちグリコーゲンの分解に向かって）シフトするようなものであるため、グリコーゲンホスホリラーゼは分解反応を触媒するだけです。
グリコーゲンホスホリラーゼの作用機序を見てみましょう：アセタール酸素（グルコースユニット間のブリッジとして機能します）はホスホリルの水素に結合します：反応中間体はカルボカチオンによって形成されます（すべてのグルコース上で "ホスホリル（Pi）が非常に速く結合する四肢）。
グリコーゲンホスホリラーゼは、ピリドキサールリン酸である補因子を必要とします（この分子はトランスアミナーゼの補因子でもあります）：部分的にプロトン化されたホスホリルを持っています（ピリドキサールリン酸はそれに結合したプロトンの存在を正当化する疎水性環境に囲まれています）。ホスホリル（Pi）は、プロトンをグリコーゲンに移動させることができます。これは、このホスホリルが、ピリドキサールリン酸の部分的にプロトン化されたホスホリルからプロトンを再獲得するためです。生理学的pHで、ホスホリルがプロトンを失い、完全に脱プロトン化されたままになる可能性は非常に低いです。
ホスホグルコムターゼがどのように機能するかを見てみましょう。この酵素は、触媒部位にリン酸化セリンの残基を提示します。セリンはホスホリルをグルコース1-リン酸に生成します（6位）：グルコース1,6-ビスリン酸が短時間形成され、次にセリンが再リン酸化されてホスホリルが1位になります。ホスホグルコムターゼは両方向に作用する可能性があります。つまり、グルコース1-リン酸をグルコース6-リン酸に、またはその逆に変換します。グルコース6-リン酸が生成されると、筋肉内で解糖系に直接送られるか、肝臓でグルコースに変換されます。
酵素 ウリジンホスホグルコトランスフェラーゼ（またはUDPグルコースピロホスホリラーゼ） ホスホリルaへの結合により、UTPへのグルコース1-リン酸転移反応を触媒します。
今説明した酵素はピロホスホリラーゼです。この名前は、今説明したものとは反対の反応がピロリン酸化であるという事実によるものです。
説明したように得られたUDPグルコースは、単糖単位によってグリコーゲン鎖を長くすることができます。
ピロリン酸である生成物を排除することにより、反応をUDPグルコースの形成に向けて進化させることが可能です。酵素 ピロホスファターゼ ピロリン酸塩を2分子のオルトリン酸塩（無水物の加水分解）に変換し、そうすることで、ピロリン酸塩の濃度を低く保ち、UDPグルコースの形成プロセスを熱力学的に有利にします。
前述のように、UDPグルコースは、グリコーゲンシンターゼの作用のおかげで、グリコーゲン鎖を長くすることができます。
分岐（1:10の比率）は、グリコーゲン鎖が20〜25ユニットで構成されている場合、分岐酵素（触媒部位に「ヒスチジン」を有する）が介入し、一連の5〜6ユニットのさらに下流に7〜8グリコシドユニット：したがって、新しい分岐が生成されます。
神経起源の理由で、または身体運動のためにエネルギーが必要な場合、アドレナリンは副腎から分泌されます。
アドレナリン（およびノルアドレナリン）の標的細胞は、肝臓、筋肉、脂肪組織の細胞です（後者では、トリグリセリドの分解と脂肪酸の循環があります：その結果、グルコースはミトコンドリア6-ホスフェートで生成されます解糖系に送られ、脂肪細胞では、グルコース6-ホスファターゼが酵素グルコース6-ホスファターゼの作用によってグルコースに変換され、組織に輸送されます。
さて、アドレナリンの作用様式を見てみましょう。アドレナリンは（筋細胞と肝細胞の）細胞膜に配置された受容体に結合し、これが細胞の外側から内側への信号の翻訳を決定します。タンパク質キナーゼが活性化され、グリコーゲンの合成と分解を調節するシステムに同時に作用します。
グリコーゲンシンターゼは、脱リン酸化（活性）型とリン酸化（非活性）型の2つの形態で存在します。プロテインキナーゼはグリコーゲンシンターゼをリン酸化し、その作用をブロックします。
グリコーゲンホスホリラーゼは、リン酸化されたセリンが存在する活性型と、セリンが脱リン酸化される不活性型の2つの形態で存在する可能性があります。グリコーゲンホスホリラーゼは酵素によって活性化することができます グリコーゲンホスホリラーゼキナーゼ。グリコーゲンホスホリラーゼキナーゼは、リン酸化されている場合は活性であり、脱リン酸化されている場合は不活性です。プロテインキナーゼは、基質としてグリコーゲンホスホリラーゼキナーゼを有し、すなわち、後者をリン酸化する（したがって、活性化する）ことができ、これにより、グリコーゲンホスホリラーゼが活性化される。
アドレナリンシグナルが終了すると、それが細胞に及ぼす影響も終了する必要があります。ホスファターゼ酵素がタンパク質種に介入します。
.jpg)
