タンパク質と分岐鎖アミノ酸

タンパク質

タンパク質は100以上で構成されたポリマー分子です アミノ酸 ペプチド結合によって結合されます（短いアミノ酸鎖はポリペプチドまたはペプチドと呼ばれます）。タンパク質の構造は多かれ少なかれ長く、それ自体に折り返され、他の分子に固定されます（それらの複雑さを決定し、それらの生物学的機能を特徴付ける要因）。これらの構造は、一次構造、二次構造（α-ヘリックスおよびβ-シート）、三次構造、および四次構造に分類できます。

タンパク質の機能

自然界では、タンパク質は多くの機能を果たし、最もよく知られているのは間違いなく構造的なものです。私たちの生物のすべての組織マトリックスは、ペプチドによって形成された骨格または高分子モザイクに基づいていると考えてください（例：筋線維、骨マトリックス、組織結合など）。ある観点から、血さえも）。
バイオレギュレーションと化学的/ホルモン媒介の機能もそれほど重要ではありません。実際、タンパク質は酵素と多くのホルモンの両方の基本的な構成要素です。
血液中では、タンパク質も非常に重要な輸送機能を果たします。これは、ヘモグロビン（酸素の輸送）、トランスフェリン（鉄の輸送）、アルブミン（脂質分子の輸送）などの場合です。
常に血流の中にあるタンパク質は、免疫防御として有用であることが証明されています。タンパク質は、病原体に対する体の反応に役立つリンパ球によって生成される必須分子である抗体を構成します。
最後に、タンパク質（より正確にはアミノ酸）は、肝臓の新糖質形成を通じてエネルギー目的に使用でき、1グラムあたり4キロカロリー（kcal）を提供します。これはかなり複雑なプロセスであり、アミノ基転移と脱アミノ化により、体が低血糖状態（おそらく絶食、特に激しいおよび/または長時間の筋肉の努力、有害な病理学的または臨床的状態などによって誘発される）でグルコースを生成することを可能にします。それらの変換がケトン体と呼ばれる酸性分子の放出を決定するように、ケトジェニックである可能性もあります。
注意。タンパク質のエネルギー機能はわずかであり、糖や脂肪のエネルギー機能に従属している必要があります。

アミノ酸

アミノ酸は、炭素、水素、酸素、窒素からなる四級分子です。 500以上のタイプが知られており、それらの組み合わせにより、無数の形態のペプチドが区別されます。通常のもの、L-アミノ酸は20です：アラニン、アルギニン、アスパラギン、アスパラギン酸、システイン、グルタミン酸、グルタミン、グリシン、ヒスチジン、イソロイシン、ロイシン、リジン、メチオニン、フェニルアラニン、プロリン、セリン、スレオニン、トリプトファン、チロシン、バリン。後者の代謝から、主にホルモン、酵素または中間分子（カルニチン、ホモシステイン、クレアチン、タウリンなど）を構成する広範囲の非通常または時折のアミノ酸を得ることが可能です。
通常のアミノ酸の中には、体内で合成できないものもあり、エッセンシャルと呼ばれています。成人男性の場合、9つあります。 フェニルアラニン、ロイシン、イソロイシン、リジン、メチオニン、スレオニン、トリプトファン、バリン。子供には全部で11人います。上記に追加されます： ヒスチジンとアルギニン.
アミノ酸の他の分類は、側鎖の極性（中性無極性、中性極性、酸電荷、塩基性電荷）またはラジカル基のタイプ（疎水性、親水性、酸性、塩基性、芳香族）に基づいています。

分枝鎖アミノ酸

必須のものの中には、それぞれ分岐鎖（BCAA）と呼ばれる3つのアミノ酸もあります： ロイシン、イソロイシン、バリン;分枝鎖アミノ酸を他のアミノ酸と区別する特異性は、エネルギー生産の異なる代謝経路によって表されます。
すでに説明したように、アミノ基転移-脱アミノ化の後、ほとんどのアミノ酸は新糖質形成に運命づけられ、次の形でクレブス回路に入ることができます オキサロ酢酸 あなたは嫌い ピルビン酸。最終的に、本当に必要な場合、血流に存在するアミノ酸の一部は肝臓の肝細胞に入り、ブドウ糖の形で出ます。分枝鎖アミノ酸の場合、これは当てはまりません。他のものと比較して、BCAAは筋肉によって直接使用できる分子であり、この特異性により、BCAAは直接的なエネルギー生成およびグリコーゲン貯蔵の再構成のための変換においてはるかに効果的です。言うまでもなく、生物が十分に栄養を与えられている場合、分岐鎖アミノ酸の異化作用はほとんど無関係な新糖生成部分を表します。ブドウ糖は常に一次エネルギー源であり、したがって、十分な血糖とグリコーゲンの蓄えの状態では、通常の運動中であっても、筋肉が過剰な分岐鎖アミノ酸を必要とすることを恐れる理由はありません。