プロテアーゼ（またはペプチダーゼ）：タンパク質の消化に関与する加水分解酵素。プロテアーゼは、その作用により、さまざまなアミノ酸を結合し、タンパク質分子が繰り返し連結するペプチド結合を切断することができます。
元
-ペプシン：胃の消化細胞によって不活性な形で生成されます（ペプシノーゲン）。塩酸で活性化され、主に芳香族アミノ酸（チロシン、トリプトファン、フェニルアラニンなど）と結合するペプチド結合に介入します。
-トリプシン：外分泌膵臓によって不活性な形で産生されます（トリプシノーゲン）。十二指腸エンテロペプチダーゼによって活性化され、主に塩基性アミノ酸（アルギニンやリジンなど）と結合するペプチド結合に介入します
-キモトリプシン：外分泌膵臓によって不活性な形で産生されます（キモトリプシノーゲン）。トリプシンによって活性化されます。これは主に、芳香族アミノ酸（チロシン、トリプトファン、フェニルアラニンなど）と結合するペプチド結合に介入します。
-エラスターゼ：外分泌膵臓によって不活性な形で産生されます（プレプロエラスターゼ）。トリプシンによって活性化されます。エラスチンを攻撃することができる唯一の酵素であり、肉食品の消化に非常に重要です。
-カルボキシペプチダーゼ：一部は活性型で、一部は不活性型で外分泌膵臓によって産生および分泌されます。それらは、アミノ酸鎖のカルボキシル末端に配置されたペプチド結合に介入します。
-アミノペプチダーゼ：十二指腸粘膜によって産生および分泌されます。それらは、アミノ酸鎖のカルボキシル末端に配置されたペプチド結合に介入します。
-ジペプチダーゼ：小腸の腸細胞から分泌され、アミノ酸の単一のペアを一緒に保持するペプチド結合を加水分解します
食品由来のタンパク質の消化に使用されるプロテアーゼは、それらが属する大家族のごく一部にすぎません。多くのホルモンと同様に、酵素がタンパク質の性質の分子であると考えると、プロテアーゼが果たす役割がいかに重要であるかがわかります。特定のプロテアーゼによって必要に応じてそれらを分解するよりも、これらの分子の活性を調節するためのより良い方法は何ですか？ここで、免疫系の細胞には、外来微生物の細胞膜を消化するプロテアーゼが含まれています。これは、一方ではタンパク質分解酵素を分泌して細胞に侵入する能力を持っています。抗トロンビンIIIやプラスミンなどの一部の血漿プロテアーゼは、凝固に重要な役割を果たし、「このメカニズムの過剰な活性化を防ぎ、代わりにトロンビンによって強化されます（これもプロテアーゼの大きなファミリーに）。
したがって、プロテアーゼの調節作用は、さまざまな身体機能の調節の基本です。たとえば、異常なタンパク質がタンパク質合成に由来する場合、それらをできるだけ早く分解することが非常に重要です。同様に、創傷治癒では、瘢痕組織はできません。無限に成長しますが、特定のプロテアーゼによって制限される必要がありますさらに、プロテアーゼがタンパク質分子を分解して破壊することを考えると、他のプロテアーゼを含め、それらの機能を調節して高揚したタンパク質分解現象を防ぐことができる要因があることを期待する必要があります生物の「組織に損傷を与える」ことになります。
筋線維に影響を与えるタンパク質分解現象は、いくつかの糖原性アミノ酸から始まるエネルギーとブドウ糖を生成するために、絶食と長時間の運動によって活性化されます。
植物プロテアーゼはまた、病原体から防御し、ペプチドを分解し、他のタンパク質の構造と機能を変更するために、植物によって合成されます。パイナップルの茎（ブロメライン）、パパイヤ（パパイン）、発芽した種子（麦芽シロップ）は特に豊富です。これらの食品またはそれらの抽出物の摂取は、消化管で放出される内因性プロテアーゼの作用を助け、消化機能を調節するのに役立ちます。
